pour celles et ceux qui se diraient que les exams ca va marcher les doigts dans le nez attention il est temps d’ouvrir les cours et de se mettre au boulot:
anat
bio
droit
physique procurez vous les annales
bioméca idem

n’hésitez pas a travailler en groupes et à poser des questions aux profs, vous passerez peut etre pour celui qui ne comprend jamais mais sachez que vous n’êtes pas le seul et que vous au moins le jour de l’exam vous aurez compris.
l’anat la bio le droit c’est du par coeur, la physique et la bioméca c’est de l’application.
attention travailler sous pression n’est pas forcement un moyen de réussite.
essayez dans la mesure du possible de faire 3H de boulot par jour en sachant que ce qui compte c’est la qualité et non la quantité.
voila les exams commencent le 7 janvier il vous reste donc 9semaines pour être au point.

hélas la physique c’est soulant mais il faut bien s’y mettre à un moment ou à un autre, il existe un tas d’annales qui te permettront d’avancer et de te mettre en situation d’examens.

je ne peux hélas pas les mettre sur internet car il y a pleins de dessins néanmoins si tu veux je peux si tu es en cours à tournai te les prêter pour que tu puisses en faire des photocopies.

voila dans ce cas là laisse moi un petit message et je te dirai comment s’organiser.

LA CELLULE ANIMALE.   A.INTRODUCTION. PROPRIETES FONDAMENTALES DES CELLULES. -         organisation chimique.-         Programme génétique.-         Reproduction.-         Transformation d’énergie.-         Réactions chimiques.-         Activités mécaniques.-         Réponses aux stimuli.-         Autorégulation.  B.LES ORGANITES CYTOPLASMIQUE.  1. LA MEMBRANE PLASMIQUE. 1.1. Structure moléculaire.              - Coupe perpendiculaire en microscopie électronique : 3 feuillets d’une épaisseur totale de 75 A (7,5 nm) :  2 feuillets denses (sombres) externe et interne de 20 A et 1 feuillet clair central de 35 A.       1.1.1.Les lipides membranaires : - Une couche bi-moléculaire de phospholipides ( 40%).   Phospholipides (55%), Cholestérol (25%), glycolipides (18%), acides gras (2%).- Il s ‘agit de phospholipides formé d’un squelette glycérol et constituant des phosphoglycérides.2 groupements hydroxyles du glycérol sont estérifiés à des acides gras, le 3^e est estérifié à un groupement phosphate.Un groupement additionnel est uni au phosphate : le plus souvent la choline (forme la phosphatidylcholine).Tous ces groupements sont petits et hydrophiles et, avec le phosphate chargé auquel ils s’attachent, ils forment un domaine fortement hydrosoluble à l’extrémité de la molécule.     - Chaque molécule présente :·        un pôle hydrophobe (queues) formé par la partie hydro-carbonnée qui présente peu d’affinité pour l’eau = fonction de séparation entre 2 milieux hydriques de composition différente ( milieu intra-cellulaire et extra-cellulaire).·        Un pôle hydrophile ( têtes ) formé par le groupement carboxyle ionique soluble dans l’eau.·         du cholestérol qui stabilise les régions hydrophobes et donc la membrane. - des glycolipides sur la face externe uniquement = récepteurs liant des molécules spécifiques provenant de l’extérieur. Exemple : groupes sanguins.      1.1.2. Les protéines membranaires :   à Les protéines intrinsèques traversent toute la bicouche de phospholipides et possèdent donc des domaines qui font saillie sur les 2 faces de la membrane. 

EXEMPLES         Â

 à Les protéines périphériques (+ glycoprotéines) localisées sur l’une des 2 faces hydrophiles de la membrane (côté intracellulaire ou extracellulaire) .Elles sont hydrosolubles, liées faiblement par liaison hydrophile aux têtes polaires des lipides. 

EXEMPLES        Â

 à Les protéines ancrées ou intégrées dans les lipides, localisées en dehors de la bicouche lipidiques mais unies par covalence à une molécule de lipide située à l’intérieur de la bicouche.Elles peuvent être localisées des 2 côtés de la membrane.                                                                                                                     1.1.3. Les glucides membranaires. à Représentent 2 à 10% du poids de la membrane plasmique (ex :membrane du globule rouge = 52% de protéines, 40% de lipides, 8% de glucides).De ces 8% de glucides, environ 7% sont unis par covalence aux lipides et les 93% restant sont unis à des protéines par covalence pour former des glycoprotéines.à Beaucoup des glucides de la membrane sont orientés vers l’extérieur.à Dans les glycoprotéines, le glucide est un polysaccharide court, ramifié, avec environ 15 sucres par chaîne (oligosaccharides)à On ne connaît pas bien les fonctions des glycolipides même si on leur a attribué certaines propriétés : par exemple, les glucides des glycolipides des membranes érythrocytaires définissent les groupes sanguins A, AB, O. Ils servent aussi probablement de récepteurs dans le fonctionnement normal de la cellule. 1.2.Les propriétés de la membrane. è Retirés de la cellule, les lipides membranaires peuvent former spontanément des bicouches.     En effet, de part leurs caractéristiques hydrophiles (têtes) et hydrophobes (queues), les molécules de phospholipides ont tendance à former des agrégats au contact d’un milieu aqueux. Dans ces conditions, les parties hydrophiles s’orientent côté aqueux alors que les pôles hydrophobes s’enfouissent en s’éloignant du milieu aqueux.Elles forment ainsi des sphères ou des bicouches à l’intérieur desquelles les queues hydrophobes sont prises en « sandwich » entre les têtes hydrophiles. à Séparation des milieux aqueux de composition différente. è FLUIDITE  Cette propriété de la membrane est déterminée par les lipides.Par exemple, les membranes contenant beaucoup de cholestérol, comme chez les mammifères, sont particulièrement fluides.En effet, à 37°c, les couches lipidiques forment une structure fluide ou les molécules gardent une orientation spécifique (restent parallèles entre elles) mais sont susceptibles de se tourner et se mouvoir latéralement. Cette fluidité augmente :  ·        avec la T°.·        D’autant que les chaînes d’acides gras sont moins saturées et courtes.Les couches lipidiques forment ainsi un fluide bidimensionnel agissant comme solvant pour les protéines et glycoprotéines qui y sont associées. Cette fluidité permet le déplacement +/- importants des molécules composant la membrane : protéines, glycoprotéines, glycolipides.                      è Ceci détermine que les fonctions de la membrane plasmique :·        Ne sont pas les mêmes à l’intérieur qu’a l’extérieur, sur les faces apicales, basales ou latérales.·        Changent en fonction des circonstances (adaptation). 

EXEMPLES :·        Jonctions intercellulaires…·        Jonctions serrées…·        Transporteurs…·        Autres…

 è ASSYMETRIE. à La composition en lipides n’est pas identique sur les 2 faces.à De même aussi, les glycolipides, glycoprotéines font surtout saillie sur la face externe.     èFonctions différentes entre les parties externe et interne de la membrane. 

EXEMPLES :Â

 1.3. Fonctions de la membrane. è MEMBRANE UNITAIRE. Cette organisation moléculaire délimite aussi d’autres structures au sein de la cellule : R.E. et membrane nucléaire, appareil de Golgi, mitochondries, vésicules, lysosomes, peroxysomes …………..  è PERMEABILITE SELECTIVE : voir cours de physiologie ! Cette fonction ou propriété est due à la structure moléculaire de la membrane plasmique et particulièrement à ses 2 composantes :·        Hydrophile = groupement polaire de la tête de la molécule correspondant au glycérol + P + résidu choline à interaction avec des substances polaires.·        Hydrophobe = lipides non polaires à pas d’interaction avec des substances polaires (ions – eau…). à traversent facilement la membrane :-         les substances liposolubles et de faible poids moléculaire qui se déplacent par diffusion passive selon leur gradient de concentration = oxygène, azote, éther, CO2 ……..à traversent moins facilement la membrane :-         substances de plus grand poids moléculaire  ex :  protéines, glycérol traverse plus lentement, le glucose 2 fois plus gros traverse à peine.-         Les particules polaires ( chargées ) ne peuvent traverser la  partie hydrophobe  ex : les ions.-         L’eau est insoluble dans les lipides (polaire) mais traverse relativement rapidement la bicouche car :·        Molécule de petite taille.·        Sa structure bipolaire lui permet de traverser les couches externes hydrophiles avec grande facilité.·        Par perméases ( Aquaporines )·        Par les canaux favorisant le passage d’autres substances (couche d’hydratation des ions). 

MAIS

 La présence des protéines permet néanmoins le passage des substances telles que glucose, eau, ions …… à canaux ioniques, perméases.( voir physiologie : les transferts membranaires ). è ZONES D’ ADHERENCE . 

EXEMPLES :Â

   è ZONES DE RECONNAISSANCE. 

EXEMPLES :Â

  è FONCTIONS ENZYMATIQUES. 

EXEMPLES :Â

  2. LE SYSTEME ENDOMEMBRANAIRE.  è Le cytoplasme des cellules eucaryotes est divisé en divers compartiments distincts délimités par des barrières membranaires et formant des organites distincts è LE SYSTEME ENDOMEMBRANAIRE = RE – Appareil de Golgi – endosomes – lysosomes – vacuoles. è Nature dynamique du système : La plupart des organites font partie d’un réseau dynamique dans lequel des matériaux sont transportés d’un endroit à l’autre de la cellule et dans un sens et dans l’autre : ex l’endocytose ou la formation des vésicules.Les navettes qui transportent ces matériaux entre les organites sont de petites vésicules de transport qui se forment par bourgeonnement d’un compartiment membranaire.Elles se déplacent souvent le long de chemins constitués par le cytosquelette (transport axonal). è Plusieurs voies : à La voie biosynthétique : des matériaux synthétisés dans le RE ou appareil de Golgi et y modifiés sont transportés vers la membrane plasmique, un lysosome ou une vacuole cytoplasmique = aussi appelée voie sécrétoire. Cette voie comporte le flux des lipides, glucides et protéines.                               à L’activité sécrétoire peut-être : ·        La sécrétion constitutive : matériaux transportés et déchargé dans l’espace intercellulaire de façon continue et sans régulation. Ce mécanisme contribue à la production de la matrice extracellulaire mais aussi de la membrane plasmique. 

EXEMPLES :Â

 ·        La sécrétion contrôlée : les matières sont stockées dans des granules de sécrétion situés en périphérie du cytoplasme et ne sont déchargé qu’en réponse à une stimulation appropriée.  

EXEMPLES :Â

 à La voie endocytotique : déplace des matériaux vers des compartiments internes tels que endosomes, lysosomes. è Pour les 2 types de transports, il faut des « plans de circulation » définis et des adresses spécifiques afin que les matériaux soient bien transportés là ou il le faut : dans les cellules des glandes salivaires les protéines du mucus sont véhiculées vers les vésicules de sécrétion alors que les enzymes des lysosomes rejoignent les lysosomesà rôles de reconnaissance par les protéines des membranes – Clathrine et coatomères.                             2.1. LE RETICULUM ENDOPLASMIQUE.  2.1.1.Structure. Ensemble de cavités (tubulaires ou citernes) (500A°)  isolés du cytosol (espace situé en dehors des citernes) par une membrane de type unitaire.Certaine régions sont dilatées (1000A°) et peuvent former des vésicules de transport.è Réticulum endoplasmique granulaire (REG) :  contient les ribosomes fixés sur sa face cytoplasmique :           à Il est ainsi associé à la synthèse des protéines qui seront expulsées de la cellule par exocytose.           à L’autre classe de protéines est assemblée sur les ribosomes libres et donc libérées dans le cytosol :             à La glycosylation : beaucoup de protéines produites sur les ribosomes liés aux membranes (protéines membranaires, enzymes des lysosomes ou vacuoles, matrice extracellulaire) deviennent des glycoprotéines.Les enzymes glycosyltransférases ajoutent des monosaccharides à des accepteurs qui sont d’autres sucres afin de former des oligosaccharides. La séquence des sucres qui se réunissent en un oligosaccharide dépend de la séquence spécifique des glycosyltransférases qui participent à sa construction.L’oligosaccharide formé est transféré au polypeptide par une oligosaccharyltransférase.       è réticulum lisse (REL) : absence de ribosomes.           à développé dans les cellules du muscle squelettique, des tubules rénaux, glandes endocrines produisant les stéroïdes. 

FONCTIONS :Â

 2.1.2.Composition chimique. Phospholipides (35% poids sec),  protéines (70%), peu de sucres.

Protéines = nombreuses enzymes (60%). (voir fonctions).

  2.1.3  Fonctions. è Ségrégation et concentration de substances : 

EXEMPLES :Â

    è Transport : 

EXEMPLES :Â

 è Synthèse : par les nombreuses protéines enzymatiques externes ou internes. 

·        Glycosyltransférases :·        Structure des protéines ·        Membranes plasmiques :·        Autres :

 è Détoxification : cellules du foie et rein transforme des molécules toxiques en                             molécules atoxiques.(tortora 845) ·        Médicaments, pénicilline, barbiturique…….                             2.2. L’APPAREIL DE GOLGI.  2.2.1 structure.   Ensemble de citernes ou saccules ( 4 à 8 ,  100-200 A ) empilés en forme de disques à bord dilaté et de vésicules et tubules qui leurs sont associés è dictyosome ( d : 1à3 µ ). Plusieurs dictyosomes = appareil de Golgi. 2.2.2 Disposition. L’appareil de Golgi présente une disposition « fonctionnelle » dépendant de ses fonctions d’organite de passage obligatoire des protéines synthétisées par le RE et de transfert de ces protéines vers des grains de sécrétions destinés eux-même à la membrane plasmique ou à rester dans le cytosol. è Localisé à proximité du RE et s’étend jusqu’à la membrane plasmique. è formé de 4 compartiments fonctionnels :·        Les citernes « cis » les plus proches du RE. Elles reçoivent les vésicules (diam 20 nm) formées par bourgeonnement du RE. Celles-ci transportent les produits élaborés par le RE pour retourner ensuite vers ce dernier. Les vésicules sont recouverte d’un manteau de protéines, les coatomères, qui régulent le transport dans les 2 direction entre RE et cis. ·        Les saccules de la région médiane. Ils interviennent dans la transformation des produits qu’ils reçoivent et les transmettent à la face trans par des vésicules à coatomères. ·        La région « trans » orientée vers la membrane plasmique et qui entre en rapport avec un réseau tubulo-vésiculaire :·        … le réseau Trans-Golgi.  De ces derniers réseaux naissent des vésicules de 2 types (diamètre 40 – 80 nm): à Vésicules à clathrine qui sont :·        des grains de sécrétion qui dépendent de la sécrétion contrôlée et transportent des molécules spécifiques.·        Des vésicules de transport qui se dirigent vers les endosomes ou vers les lysosomes avec lesquels elles fusionnent. à vésicules à coatomères qui transportent des produit en « vrac » (non spécifique) et dépendent de la sécrétion constitutive.  2.2.3 composition chimique.     Les membranes sont de type unitaire et composées de proportions variables en phospholipides et protéines ( enzymes impliquées dans les fonctions de synthèse). 2.2.4. Fonctions.è TRANSFORMATIONS :à Des protéines synthétisées dans le RE. à Complète la synthèse des lipides et protéines membranaires. Dans le RE, les phospholipides possèdent des chaînes courtes et insaturées à les chaînes sont saturées dans l’appareil de Golgi. è FORMATION DES VESICULES. Depuis la synthèse protéique dans le RE, diverses substances transitent vers le Golgi vers d’autres destinations sous forme de vésicules.      à Des vésicules NON SPECIFIQUES A SECRETION CONTINUE OU CONSTITUTIVE. ·        Quantités d’arguments font penser que ces vésicules participent à un processus d’écoulement « en vrac » par lequel les vésicules membranaires déménagent continuellement des membranes, des matériaux et des liquides d’un compartiment à un autre depuis le RE au travers du complexe de Golgi et finalement jusqu’à la membrane plasmique. Dans ce cas ce chemin est suivi sauf si une information entraîne soit la rétention de la vésicule dans le compartiment ou elle se trouve soit son orientation vers une destination spécifique autre que la membrane plasmique, comme un lysosome ou une vésicule de sécrétion contrôlée.·        Elles sont reconnues à partir d’un complexe de 7 protéines de couverture (PCO) ou coatomère qui ont été isolées d’organisme aussi différents que les mammifères et la levure, on les désigne comme des vésicules non tapissées de clathrine.   à Des vésicules  SELECTIVES : ·        Transportent des charges choisies et soumises  à un contrôle dans leur sécrétion. ·        Ces vésicules sont tapissées de CLATHRINE qui forme un échafaudage structural sur lequel des complexes protéiques appelés adaptateurs viennent se fixer côté cytosol. Ces ADAPTINES s’unissent aux récepteurs membranaires spécifiques au ligand à transporter, elles participent ainsi au tri des protéines qui intègrent la vésicule.  à Des vésicules  destinées  à devenir des LYSOSOMES.  (0,1 à 2 microns).                    Vésicules cytoplasmiques orientées vers une fonction de digestion qui renferment une collection d’environ 50 enzymes hydrolytiques différentes = hydrolases acides.           Dans leur ensemble, ces enzymes sont capables d’hydrolyser pratiquement tous les types de macromolécules biologiques en produits de faible poids moléculaire qui peuvent alors être transportés dans le cytosol en traversant la membrane du lysosome. Sont associées à d’autres enzymes : le lysosyme qui par ex commence la digestion des glucides dans la salive ou dégrade la paroi des bactéries, provoquant leur dissolution.  FONCTIONS :  HETEROPHAGIE : dégradation des matériaux importés dans la cellule : -         Par phagocytose : des débris et microorganismes potentiellement dangereux ou fragments de cellules nécrosées.à cas des macrophages et neutrophiles. Mécanisme : voir schéma. Après digestion, des débris non digestibles peuvent persister dans des vésicules qui forment les CORPS RESIDUELS.Suivant le type de cellule, le corps résiduel peut être éliminé par exocytose ou rester indéfiniment dans le cytoplasme sous la forme de granule de lipofuscineà ces granules augmentent lorsque l’individu vieillit ; l’accumulation est particulièrement visible dans les cellules qui ont une longue durée de vie comme les neurone : ils sont alors considérés comme une caractéristique principale du processus de vieillissement.                                   Exs : Macrophages et neutrophiles.-         Par endocytose : dégradation d’aliments solides ou liquides ou encore de débris externes. AUTOPHAGIE : des lysosomes secondaires se referment sur une partie du cytoplasme incluant  des constituants cellulaire qui ne sont plus nécessaires.   DIGESTION EXTRACELLULAIRE : les enzymes sont excrétés par exocytose dans le milieu extracellulaire.   è CONCENTRATION ET STOKAGE de substances élaborées dans le RE : ·        Grains de ZYMOGENES contenant les différentes enzymes du suc pancréatique.·        Trypsinogène – chymotrypsinogène des cellules acineuses du pancréas.  ·        Immunoglobulines dans les plasmocytes.·        Lors de l’absorption intestinale des triglycérides, les acides gras et monoglycérides sont combinés en MICELLES lipoprotéiques dans le RE des entérocytes et cheminent dans les saccules golgiens avant d’être rejetés dans les espaces extracellulaires.                                                 3. LES RIBOSOMES. 3.1 Structure. 

à Structures globulaires d’un diamètre de 20 nm qui sont :

·        fixées sur la face externe du réticulum endoplasmique à participent à la synthèse des protéines destinées à l’exportation vésiculaire ( exocytose – constituants membranaires – lysosomes)·        libres dans le cytoplasme à synthèse des protéines destinées à être utilisées dans la cellule.      à 2 sous-unités pouvant se trouver à l’état dissocié ou associé (lors de la synthèse protéique) :·        Petite sous-unité (40S) : site Aminoacyl ARNt = site A = entrée de l’ARNt - un site peptidyl ou l’ARNt cède son acide aminé – un site E par lequel l’ARNt quitte le ribosome.·        Grande sous-unité : catalyse la formation des liaisons peptidiques. à Composition chimique :·        70% eau.·        ARNr permettant la fixation de l’ARNt lors de la lecture – permet le déplacement de l’ARNt et la translation de l’ARNm.·        Protéines (27%) entourent l’ARNr (dont certaines séquences restent accessibles) et sont surtout régulatrices. Reconnaissance et fixation de l’ARNm – récepteurs des facteurs d’élongation – contrôlent la traduction – forment le complexe d’initiation – transclocation (en présence de GTP) de l’ARNm et libération de l’ARNt – catalysent les liaisons peptidiques.                         4. LES MITOCHONDRIES.   4.1.Structure. à Organites cylindriques mesurant 0,5 à 2 µ de long, Limitées par une double membrane :·        la membrane externe (60 A).·        La membrane interne forme un ensemble de replis généralement perpendiculaires au grand axe è crêtes mitochondriales. (augmentent la surface membranaire et donc la capacité à synthétiser l’ATP).·        2 espaces inter-membranaires : chambre externe et chambre interne ou matrice mitochondriale.·        La membrane interne est recouverte de molécules d’ATP synthétase (sphères de 90 A reliée par un pédoncule) = complexe protéiques capables de synthétiser l’ATP.  4.2 Composition chimique. à Eau : 66%. à Ions 1% ( Na+, K+, Ca++, Mg++ ).  à ADN mitochondrial - ARN mitochondrial - Ribosomes ( mitoribosomes ).      (Ces enzymes sont différentes de celles du noyau comme par exemple l’ARN polymérase)     ( L’ADN est différent de celui du noyau et sa duplication est indépendante de celle du noyau se produisant en réaction à un besoin d’ATP) à Lipides :11%à Protéines :22% :·        Transport d’électrons et enchassées dans la membrane interne.·        Enzymes des cycles métaboliques dans la matrice.·        Transcription, traduction lors des synthèses protéiques.·        Protéines contractiles (mobilité).       4.3 Propriétés. à Division = ex augmentation de l’activité métabolique aérobie d’un tissu ( effets de l’entraînement).à Synthèse protéique : 5 à 10 % des enzymes mitochondriales ; le reste est synthétisé dans le cytoplasme à partir de l’information du noyau.à Capacité de se déplacer et de se ramifier.  4.4 Fonctions. 4.4.1 Les métabolismes oxydatifs. è GENERALITES.   (schéma général).      à fournir un carburant : ATP par phosphorylation oxydative de l’ADP. La phosphorylation : addition d’un groupement phosphate à un composé                                      Chimique.                                  è accroît le niveau d’énergie de la molécule.                           Enzyme 1A – P – P  +  P =============è    A – P – P – P    (enzyme1 : ATP synthétase)                          Apport  E                             enzymes       ADP + Pi   =============è          ATP       (ATPases, phosphatases)                          Restitue  E                          ENERGIE       +       ATP synthétase ADP + Pi  =========================================  ATP      à Origine de l’énergie :·        oxydation des substrats énergétiques (lipides – sucres – phosphocréatine – protéines) = CATABOLISME.·        Par des réaction d’oxydation (= perte d’électrons et diminution du niveau énergétique) et de réduction de transporteurs (= gain d’électrons et augmentation du niveau énergétique) à transport de l’énergie potentiel emmagasinée par réduction jusqu’à la chaîne respiratoire à activation des ATP synthétases.      à Les réactions d’oxydo-réduction et les transporteurs.  (cours de chimie)                                        
RESUME :    GLUCOSE  =================================   O2 + H2O                                                                                                                                              NAD+  —————–NADH + H+ (énergie potentielle) à  Chaîne respiratoire è LA GLYCOGENOLYSE.         à Niveau hépathique ( 25% des stock de glycogène ). Libère le glucose dans la circulation sanguine :·        Au repos pour assurer le maintien de la glycémie = importance pour le tissu nerveux.·        A l’exercice pour les muscles si déficit.      à Niveau musculaire (75% des stocks) : directement utilisé sur place par les muscles en activité. Ne peut pas fournir du glucose sanguin !!!.      à Stock total +/- 500 gr fonction de l’état d’entraînement. è LA GLYCOLYSE ANAEROBIE à CYTOPLASME.  Remarque : La fermentation lactique :  è GLYCOLYSE AEROBIE   è LA CHAINE RESPIRATOIRE  

  Localisation : membrane mitochondriale interne.

       à Les coenzymes qui avaient augmenté leur niveau énergétique en captant des électrons dans le cycle de Krebs vont céder leurs électrons à des transporteurs jusqu’à un accepteur final qui est L’02 è conditions aérobies nécessaires = chimiosmose !     à Chaque transporteur est réduit lorsqu’il recueille les électrons des coenzymes, puis oxydé lorsqu’il les cède au transporteur suivant.     à Diffusion des protons vers la chambre externe et retour par gradient de concentration =è ATP ( +++ ATPase )

   

 

 à BILAN : 

·        Le dernier cytochrome a3 passe ses électrons à une demi-molécule d’oxygène qui devient chargée négativement et qui recueille ensuite 2 H+ puisés dans le milieu environnant pour former de l’H2O.·        En fonction du niveau de la chaîne respiratoire où rentrent les coenzymes réduits, ils permettront la formation d’un certain nombre de molécules d’ATP :1 NADH2 à 3 ATP.1 FADH2 à 2 ATP.1 GTP = 1 ATP. è L’ANABOLISME DU GLUCOSE.      à La glycogenèse : ·        transformation du glucose en glycogène à partir du glucose- 6- P. dans le foie et les muscles squelettiques.·        Stimulée par l’insuline produite suite à un excès de sucres dans le sang. è La néoglucogenèse :  ·        Formation de glucose à partir de substances non glucidiques : acide lactique, certains acides aminés, portion glycérol des triglycérides à acide pyruvique à glucose.Les acides gras forment de l’acétyl COA (bêta oxydation des lipides.·        Elle a lieu principalement dans le foie (90%) et accessoirement dans le rein (10%).·        Le cœur possède la LDH-Heart qui permet de transformer l’acide lactique en acide pyruvique afin de produire de l’énergie à partir de processus oxydatif à le cœur est un consommateur de lactate sanguin (le lactate fournit 28% de l’énergie au repos et 60% à une charge de 200watt) à récupération active !!!.  è LE CATABOLISME DES LIPIDES.       à La bêta-oxydation ============ matrice mitochondriale.     à Avant d’être métabolisés, les triglycérides sont scindés en glycérol et acides gras = LIPOLYSE dans le cytoplasme : ex. ac. Palmitique  CH3-(CH2)14-COOH .     à Au cours de la bêta-oxydation, il y a progressivement élimination d’une paire d’atomes de carbone à la fois de la longue chaîne d’acide gras è le fragment à 2 atomes de carbone qui en résulte forme de l’acétyl-co-A qui entre dans le cycle de Krebs et la chaîne respiratoire.      à Bilan : acide palmitique C16 è  129 moles d ‘ATP . Remarque : La mise en route de ce catabolisme met un certains temps :                     Les triglycérides sont associés à des lipoprotéines afin d’être                      Transportés par voie sanguine vers les cellules. ( voir tissu                       Musculaire : les métabolismes énergétiques).  è ANABOLISME DES LIPIDES.   è Les cellules adipeuses et hépatiques synthétisent et stockent des lipides : -         A partir du glucose en excès.-        
A partir des acides aminés en excès.-         A partir des triglycérides transportés par les lipoprotéines plasmatiques  alimentation).                            LIPOGENESE. è LE CATABOLISME DES PROTEINES.  Lorsque les autres sources d’énergie sont épuisées et que l’apport protéique est élevé, le FOIE :·        Peut transformer les protéines afin d’intégrer leurs acides aminés dans la glycolyse et le cycle de Krebs.·        Avant de rentrer dans le cycle de krebs, les acides aminés doivent être désaminé = élimination du groupement amine NH2 ensuite transformé en amoniac NH3.Le NH3 est ensuite transformé par le foie en urée, elle même excrétée dans l’urine.·        Oxyder les protéines en C02 et H20 (capacité des A.A d’entrer dans le cycle de Krebs). 4.4.2 Synthèse des lipides. Etape intermédiaire pour la synthèse de certaines hormones stéroïdes è oestrogènes, progestérone, androgènes, aldostérone, cortisol.Le cholestérol pénètre dans la matrice  ou il est transformé en prégnénolone qui gagne ensuite le REL qui les transforment en hormones ou bien retourne vers la matrice pour y être transformé en cortisol ou aldostérone. 4.4.3 Synthèse protéique.  le génome mitochondrial humain code 2 ARNr, 22 ARNt et une dizaine de polypeptides intervenant dans les cycles métaboliques ( cytochrome-oxydase  – ATPase – NADH déshydrogénase ). 4.4.4 Stockage. ·        Stockage de calcium et formation de l’hydroxyapatite dans le tissu osseux.·        Stockage de lipides en période de jeûne par accolement de vacuoles lipidiques.·        Concentration de FERRITINE libérée par la phagocytose des hématies par les cellules réticulaires. La ferritine est réutilisée pour la synthèse d’hémoglobine.     5. LE NOYAU EN INTERPHASE. 5.1 Description générale.   Le noyau est constitué : -         Du nucléoplasme.-         D’amas d’une substance fortement chromophile (colorable) constituée d’ADN spiralisé : la chromatine.-         Des espaces inter-chromatiniens peu colorables : euchromatine constitué d’ADN peu condensé.-         De 1 ou plusieurs corps sphériques denses : les nucléoles.-         Limité par une membrane nucléaire en communication contrôlée avec le cytoplasme par les pores nucléaires.-         Une charpente protéique de soutient (lamine). 5.2 Caractères généraux. NOMBRE :   la plupart des cellules possèdent 1 noyau mais existent des cellules : ·        Bi-nucléées :

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 ·         multi-nucléées :

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 ·        anucléées :

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    LOCALISATION  : position centrale sauf présence d’un matériel cytoplasmique                              Important :·        Adipocytes : noyau refoulé périphérie.·        Cellules muqueuse (pancréas exocrine) : noyau au pôle basal car refoulé par les grains de zymogène.·        Cellules musculaires : en périphérie de part les nombreuses protéines contractiles. FORME : en général sphérique mais parfois : ·        allongée :  ·        lobulée :   VOLUME NUCLEAIRE : - Celui-ci est proportionnel à la taille de la cellule à il existe un rapport entre masse cytoplasmique et masse nucléaire tel que lorsque le cytoplasme atteint un certain volume, la cellule se divise. 5.3. Le nucléoplasme.    - Milieu liquidien interne dans lequel baignent les autres constituants.- Composition : ·        grande partie d’eau.·        ATP.·        Enzymes (glycolyse, métabolisme des nucléotides, synthèse des acides nucléiques).·         acides aminés.·        Lipides.·        sels de Mg, Ca, Fe, Co, Zn.                            5.4. La chromatine – les chromosomes. 5.1.1. Généralités. è Elle forme les parties les plus colorables – denses  (avec le nucléole) du noyau et dispersée sous forme de petites ou grosses mottes irrégulières, de granulations très fines ou encore sous forme d’un réseau à mailles fines séparé de zones plus épaisses.    è Son aspect varie avec la nature de la cellule mais aussi avec son activité, la finesse ou degré de condensation varie : ·        fortement condensée lorsqu’elle prend la forme de chromosomes lors de la division cellulaire.·        EUCHROMATINE : très peu visible en microscopie optique car constituée par les fibres chromatiniennes déspiralisées ou décondensées à ces fibres sont actives génétiquement et correspondent à des molécules d’ADN en cours de réplication ou de transcritpion. De telles régions formées d’ADN sont le lieu de transcription de l’ARNm, ARNt, ARN 5 S.·         l’HETEROCHROMATINE : fractions d’ADN inactives – non transcrites (riches en histones H1 80-90% ADN) et qui restent condensées pendant l’interphase .  ·         L’hétérochromatine constitutive : séquences d’ADN qui ne sont jamais transcrites : ex ADN autour des centromères.-         Dans les centromères, l’ADN (non codant) est caractérisé par de longue séquences répétitives de 170 nucléotides (répétés 3000 fois par ex) qui fixent des protéines spécifiques (les protéines du kinétochore) qui servent de points d’attache aux microtubules lors de la division cellulaire (le centromère se divise ensuite par duplication des nucléotides de cette zone d’ADN ce qui entraîne la formation des 2 chromosomes identiques à partir des chromatides).-          ·        Hétérochromatine facultative : séquences d ‘ADN qui constituent des gènes réprimés qui ne s’expriment pas dans certaines cellules : Exemple :…è Lors de la division cellulaire, la chromatine se condense et se sépare pour former les chromosomes à au point de vue constitution chimique, chromatine et chromosomes sont 2 états différents d’une même matière, d’un même matériel.à Ces chromosomes apparaissent avant la division cellulaire par paires, les cellules étant qualifiées de diploïdes sauf dans certains cas (cellules reproductrices sont haploïdes – cellules du foie des mammifères sont polyploïdes 4n, 8n) .à La forme et le nombre de chromosomes sont bien définis pour chaque espèce :·        Homme : n = 23 chromosomes  -  2n = 46.·        Grenouille : n = 12  -  2n = 26.                        è L’ensemble forme le CARYOTYPE d’une espèce.    à Chez de nombreuses espèces, une paire de chromosomes ont des constituants différents chez le mâle et la femelle = chromosomes sexuel ou hétérochromosomes (dans espèce humaine XY chez homme et XX chez la femme). 5.1.2. Structure. è Une cellule humaine normale contient environ 6 milliards de paires de bases réparties entre 46 chromosomes, chaque chromosome renfermant une seule molécule d’ADN continue.Chaque paire de base occupant 0,34 nm, 6 milliard correspondrait à une molécule longue de 2 m. De plus, l’ADN est uni à de grandes quantité d’eau – 6 molécules d’eau par paire de base. à 2 m d’ADN hydraté dans un noyau de 10µ de diamètre ?à Accesibilité de l’ ADN aux enzymes et protéines de régulation ?.à Comment l’ADN ne s’emmêle-t-il pas avec les molécules des autres chromosomes ?à limite et contrôle l’accès à l’information.                                      è STRUCTURE DE LA CHROMATINE.      à La chromatine est formée d’ADN et de protéines divisées en 2 groupes : les histones et non histones chromosomiques (structurales, enzymatiques, régulatrices).      à 1^er niveau d’organisation : les nucléosomes (diamètre 10µ).  ·        Un « cœur » protéique formé de 8 molécules d’histones (octamère) qui servent de lieu d’arrimage avec certaines bases de l ‘ADN .·        De l’ADN sur-enroulé autour du noyau d’histones (faisant à peu près 2 spires et dont la longueur correspond à 146 paires de bases complémentaires) + une portion d’ADN de liaison entre les nucléosomes (60 paires de bases).·        La surface externe de l’ADN reste ainsi exposée aux facteurs de régulation (synthèse protéique – division cellulaire).                             è Les nucléosomes s’associent pour former des fibres ou filaments nucléosomiques. (à ce niveau, le rapport de condensation est de 7 :1, L’ADN de 10 nm du nucléosome déroulé ferait 70 nm).       à 2^e niveau : L’histone H1 impose en plus un enroulement et une condensation supplémentaire  des nucléosomes de même que leur solidarisation. (Ce niveau supplémentaire augmente de 6 X le rapport de condensation).      à 3^e niveau : l’enroulement du filament de chromatine en une série de grandes boucles.      à Le chromosome représenterait la condensation ultime de la chromatine. Cette condensation ferait suite à un processus qui s ‘accompagne de la phosphorylation de pratiquement toutes les molécules d’histone H1. REMARQUES : à Dynamique de la fibre nucléosomique: L’enroulement de l’ADN (2^e niveau) n’empêche pas sa transcription. Mais les cofacteurs des ARN polymérases ne peuvent pas s’associer au promoteur lorsqu’il est situé autour d’un nucléosome à La fixation d’un facteur de transcription sur une séquence régulatrice libère le promoteur du nucléosome. C’est pour cela qu’avant la transcription, la fibre chromatinienne (pas le nucléosome !!!) se décondense localement (grâce à des protéines de mobilité) , le gène qui doit être transcrit se déroule, les histones H1 se détachant temporairement et libérant ainsi le promoteur.Les parties qui restent liées aux nucléosomes sont alors transcrites . Par contre, dans l’hétérochromatine (non transcrite) les fibres nucléosomiques resteraient condensées et rendraient ainsi les régions régulatrices inaccessibles aux facteurs de transcription.  La condensation de la chromatine ne serait pas seule responsable de cette inaccessibilité ; il semblerait que les régions d’hétérochromatine contiennent des protéines susceptibles d’inhiber les facteurs de transcription. à Les fibres chromosomiques constituent dans l’espèce humaine les 22 paires de chromosomes et une paire de gonosomes. Chacune des fibres chromosomiques (= chromosomes ) possède les mêmes régions spécialisées :·        Plusieurs origines de réplication (endroit avec une séquence nucléotidique particulière) afin que la réplication se déroule plus rapidement (division cellulaire).·        Centromère qui assure l’association des 2 chromatides et qui s’attache au fuseau par le complexe protéique du kinétochore.·        2 télomères qui contiennent des séquences spécifiques par lesquelles les molécules d ‘ADN s ‘ancrent dans la lamina (nucléosquelette ) du noyau.   5.5. L’enveloppe nucléaire.  è Est une citerne du RE qui limite le nucléoplasme du cytoplasme cellulaire (caractéristique des eucaryotes) qui :·        Isole l’ADN pendant la période interphasique, permettant sa réplication ou sa transcription dans un compartiment séparé du cytoplasme.·        Contrôle les échanges dans les 2 sens entre noyau et cytoplasme.·        Impliquée dans le maintien de la forme du noyau. è Structure : 

     à une membrane externe (7,5 nm) comprenant des ribosomes en continuité avec celle du R E ( 70% protéines – 30% lipides).

      à Une membrane interne avec protéines membranaires qui fixent des histones ( fixation de l’ADN et donc des chromosomes) et  une trame protéique de soutien ( les lamines forment un maillage fibrillaire dense = lamina nucléaire).                                                                                                                            à Des pores nucléaires contrôlent les transports nucléo-cytoplasmiques dans les 2 directions . Transports passifs :

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 Transports actifs :

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  5.6. Le nucleole. Le nucléole est un organite nucléaire (1 à 3µ ) non limité par une membrane , responsable de la synthèse des ARNr, présent dans le noyau au cours de la totalité des phases G1, S, G2 et disparaissent pendant la mitose.        è FONCTIONS :      à Le nucléole contient de grandes boucles d’ADN appartenant à 5 paires de chromosomes.         Chacune de ces boucles contient un groupe de Gènes d’ARNr (Gènes répétés ou amplifiés +/- 40 fois par chromosomes soit 200 gènes par génome haploïde).                   è c’est l’ADNr qui est transcrit par l’ARN polymérase I en un pré-ARN 45s dont le clivage donne 3 des 4 ARNr = ARNr 5,8 s, 18 s, 28 s. ( Le 4^e ARNr 5 s est synthétisé en dehors du nucléole par l’ARN polymérase III).      à Les protéines des ribosomes sont synthétisées dans le cytoplasme, migrent par reconnaissance par les pores nucléaires et s’assemblent à l’ARNr dans le noyau en formant les 2sous-unités associées à Les 2 sous-unités du ribosome sortent ensuite séparées du noyau vers le cytoplasme.      à Une cellule qui contient 10 000 000 de ribosomes et se divise toutes les 4 heures (carcinome) doit importer vers le noyau 560 000 protéines ribosomales et doit exporter vers cytoplasme 14 000 sous-unités  à chaque minute, 100 protéines ribosomales et 3 ribosomes traversent le pore. 6. LE CENTROSOME. 6.1. Localisation. è Il existe dans toutes les cellules capables de se diviser, localisé au centre de la cellule, à proximité du noyau. 6.2. Structure. :  è Aussi appelé centre organisateur des microtubules (MTOC = microtubuls organizing center). è Formé de 2 centrioles disposés perpendiculairement (l’un des 2 est complet, l’autre est immature et en croissance).  L’ensemble des 2 centrioles constitue un diplosome. è Le centriole est un cylindre (0,2 µ de largeur – 0,5µ de longueur) qui comporte :·        Une partie périphérique (épaisse de 0,05 µ) contenant 9 groupes de 3 microtubules à paroi commune formés de protofilaments. (triplets A B C). ·        Une extrémité proximale qui regarde vers le noyau·        Une extrémité distale dirigée vers la périphérie. è Chaque microtubule est formé pour sa paroi de la réunion en un cylindre de 13 protofilaments résultant eux-même de la polymérisation de DIMERE DE TUBULINES alpha et béta (protéines).  6.3. Fonctions des M T O C. à Au cours de l’embryogenèse, ils forment les centrioles à partir de précurseurs centriolaires.à forme les microtubules (voir suite et fonctions associées).à forme le fuseau de division cellulaire : une protéine kinase augmente l’activité de nucléation des MTOCs à duplication du centrosome lors de la phase S puis migration des centrosomes lors de la prophase et formation du fuseau.à Les centrioles nouvellement formés migrent vers le pôle apical des cellules (dépendant d’un système actine – myosine) se placent sous la membrane plasmique et initient la polymérisation des microtubules des corpuscules basaux qui soulèveront la membrane plasmique pour former l’axonème.  7. LE CYTOSQUELETTE. è Structure constituée par :·        Filaments non spécifiques communs à toutes les cellules·        Microfilaments d’actine.·        Filaments intermédiaires spécifiques de certaines cellules : cytokératine des cellules épithéliales – neuro-filaments des cellules nerveuses….·        Microtubules. è LES MICROFILAMENTS D’ACTINE :·        existe sous forme globulaire d’actine G (forme de stockage) qui polymérise en une forme fibrillaire d’actine F.·        actine alpha des cellules musculaires striées et lisses et actine bèta – gamma dans les autres cellules. è MICROFILAMENT DES CELLULES NON MUSCULAIRES :           à Sous la membrane plasmique et formant le cortex cellulaire plus ou moins épais à contribuent à maintenir la forme des cellules (forme biconcave des hématies) et à repousser les organites vers l’endoplasme.       Rôles : ·        Contraction de l’anneau sous membranaire qui sépare progressivement les 2 cellules filles lors de la division cellulaire.·        Maintiennent la structure des micro-villosités·        Déformation des plaquettes.·        Déplacement des organites et des vésicules (neurotransmetteurs) è LES MICROFILAMENTS DES CELLULES MUSCULAIRES. Actine – myosine – titine …………voir tissu musculaire. è FILAMENTS INTERMEDIAIRES (intermédiaires entre actine et microtubules). ·        Les cytokératines, protéines fibrillaires élaborées par les kératinocytes assure des fonctions mécaniques de soutien.     Encrage dans les desmosomes pour les réunir.    Extracellulaire : dans les ongles et cheveux.·        La vimentine : cellules endothéliales – fibroblastes – fibrocytes – chondrocytes – adipocytes (forme une charpente autour des goutelettes lipidiques qui ne s ‘agglutinent pas).·        Desmine : cellules musculaires lisses ou striées : relie les stries Z et les myofibrilles à la membrane plasmique.·        Neuro-filaments s’associent à des microtubules de l’axone, maintiennent la forme de l’axone et  assurent le transport axonal. è LES MICROTUBULES.           (sauf hématies). 

     à STRUCTURE :

·        Tubes creux formés par polymérisation des dimères de tubuline (alpha - bèta)·        Croissent à partir du centrosome (MTOC) sans entrer en contact avec les centrioles·        Sont l’objet de phénomènes permanent de polymérisation – dépolymérisation.           à FONCTIONS :·        Intègrent la structures des centrioles – axonème des cils et flagelles.·        Kinésine et dinéine sont des ATPases associées aux microtubules responsables des mouvements de vésicules ou d’organites sur les microtubules. (transport des vésicules d’exocytose ou des lysosomes par la dinéine).·        Structure du fuseau mitotique et déplacement des fibres (polymérisation – dépolymérisation) à déplacements des chromosomes.·        Maintien de l’intégrité de l’appareil de Golgi et du R E  (après mitose, les vésicules résultant de la fragmentation de l’appareil de Golgi migrent grâce à la kinésine pour fusionner et reformer l’organite).·         Transport axonal : la kinésine assure le transport antérograde des vésicules de neurotransmetteurs vers la synapse  -  la dinéine assure le transport rétrograde (partie de neurotransmetteurs inactivées et recyclable).·        Mouvements des cils (mouvement en surface des cellules) et flagelles.·        Maintien de la forme des cellules différenciées ( érythrocytes – fibroblastes)·        Transport des ARNm (les ARNm se lient aux microtubules par une protéine qui réagit avec l’extrémité 3’ non traduite).·        L’exocytose se produit grâce au transport des vésicules par la kinésine qui se déplace sur les micro - tubules.  è LES DIFFERENCIATIONS MEMBRANAIRES.      à LES CILS VIBRATILS :  L’axonème qui occupe la dépression cytoplasmique est formé de 9 doublets de Micro tubules qui sont réunis à 2 doublets centraux . Les  microtubules sont formés à partir du corpuscule basal (500 nm de long et 150 nm de large, formé de 9 triplets de microtubules).  Aux doublets sont associés des bras de Dinéine dont  l’extrémité possède une activité ATPasique.En présence d’ATP, les bras de Dinéine établissent un contact avec le doublet voisin et en changeant de forme entraîne chaque doublet dans un déplacement de la base vers le sommet du cils .Ces mouvements sont dépendant de l’hydrolyse de l’ATP par la dinéine en présence de Ca++ et Mg++.Le battement des cils est isochrone (tous en même temps) ou métachrone (chaque cils est en avance par rapport au précédant) et s’effectue toujours dans la même direction à une vitesse d’environ 6 à 35 mm/min. 

EXEMPLES :Â

      à STEREOCILS :   Sont de grandes villosités (pas des cils !!!) qui forment les récepteurs des cellules de l’appareil vestibulaire et de la cochlée.       à LES MICROVILLOSITES :   Expansions cytoplasmiques cylindriques de 1µ de long et 0,1µ de diamètre et qui renferment des micros filaments d’actine fixés à des points d’ancrage de la membrane plasmique. ( Présence de Ca++) Augmentent considérablement la surface membranaire à leur localisation : 

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 8.LES INCLUSIONS CYTOPLASMIQUES. è LES LYSOSOMES. (voir avant). è LES ENDOSOMES . è LES PEROXYSOMES. Organites cytoplasmiques ovoïdes (diamètre 0,15 à 1,7µ) auto-réplicables limités par une membrane et présents dans toutes les cellules sauf les hématies. Les peroxysomes, dans l’espèce humaine contiennent une matrice homogène contenant de nombreuses enzymes qui avec les enzymes membranaires assurent leurs fonctions :     à L’activation des lipides : la membrane des peroxysomes contient toutes les enzymes permettant l’acylation des acides gras en acyl-co-A  lors de la bèta-oxydation (cela ne représente que 10% de l’ensemble des bèta oxydation cellulaires, le reste se réalise dans la matrice mitochondriale).     à Les oxydoréductases catalysent l’oxydation en acétyl co A des très longue chaînes d’acides gras saturés qui ne sont pas métabolisés par les mitochondries.     àLeurs enzymes peuvent oxyder les NADH2 en NAD à en maintenant un certain taux de NAD, qui lui même contrôle la dégradation des glucides en pyruvate, les peroxysosmes règlent le catabolisme du glucose.     à Dans le foie, ils dégradent  les alcools dans leur matrice = détoxification.     à Sont responsable du catabolisme oxydatif des dérivés du cholestérol et de leur transformation, dans le foie, en sels biliaires. 9. LE CYTOPLASME. è Solution aqueuse formée en grande partie d’eau (85%) contenant (voir composition LIC en physiologie) : ( Na+ - Ca++ - K+ - Fe++ – Cl- formation d’HCl gastrique – Cu++ – HCO3- - H+ ). è Contient des molécules  :·        Nécessaires à l’anabolisme ( glucose, A.A, triglycérides, glycérol, nucléotides ).·        Nécessaires au catabolisme (glycogène, longues chaînes d’acides gras, protéines, 02).·        ARNm, ARNt.·        ATP, ADP, AMP.·        De déchets provenant des métabolismes ( C02  -  ammoniac NH3 provient du NH2 terminal des A.A. transformé dans le foie en urée  -  créatinine, acide lactique, corps cétoniques venant de l’oxydation excessive des acides gras…).·        D’enzymes participants à toutes les réactions biochimiques des cycles métaboliques :- la glycolyse anaérobie .     - transformation de la phosphocréatine (PC).      - Activation des acides gras en acyl-CoA-acide gras.     - Glycogénogenèse hépathique – musculaire      - Lipogenèse – lipolyse.·        De myoglobine (transport et réserve intracellulaire de l’02)·        Enzymes des synthèses protéiques.        

 LE NIVEAU D’ORGANISATION CHIMIQUE. 1. LES ATOMES ET LES LIAISONS CHIMIQUES. à Toutes les formes de matière sont composées de constituants que sont les éléments chimiques (109 éléments dont 92 naturels représentés par un symbole). à Les plus petites unités de matière sont les atomes (H-O-N-Fe-K-P…).    à Leur noyau central contient des neutrons (non chargés) et des PROTONS (+) dont le nombre est égal aux ELECTRONS (-) qui, eux,  gravitent sur des couches périphériques. (Tortora p 34 fig 2.2). à Les atomes sont susceptibles de s’ associer par des liaisons chimiques pour former des MOLECULES. LES LIAISONS. è LES LIAISONS IONIQUES. Les atomes sont électriquement neutres car ont un nombre de protons et d’électrons identiques. Cependant, certains atomes peuvent perdre ou gagner des électrons et acquérir une charge respectivement positive ou négative et deviennent des IONS. EX : L’atome de Na possède 11 protons et 11 électrons dont 1 sur sa dernière couche de valence è il aura tendance à donner l’électron de sa dernière couche è il lui restera alors 11 protons (+) et 10 e- (-) è il a alors une charge positive = Na+ et il est un cation.        Le chlore = 17 e- dont 7 sur sa couche externe à il aura tendance à capter un e- à devient Cl- (17 protons et 18 e- ) et est un anion. Cela se réalise lorsqu’on mélange le Na et le Cl :   2 Na  + Cl  Cl  à 2 NaCl  à 2 Na+  + 2 Cl-   (Vu leur charge opposée, Na et Cl s’attirent, forme une liaison ionique et ainsi une molécule de chlorure de sodium (sel).à Un ion chargé est un électrolyte car la solution ionique est un corps conducteur de courant électrique.    è LES LIAISONS COVALENTES. Dans ce cas, les atomes s’unissent en PARTAGEANT leurs électrons (n’en perdent ni n’en gagnent)Ils réalisent cela afin de compléter leur dernière couche qui le sera avec 8 électrons. Ces liaisons covalentes peuvent être ·      simples : H-O-H , H-H, CH4 (methane).·      doubles : C=O, O=O·      triples : C  N, N  N à Lorsque les 2 atomes unis par des liaisons covalentes sont différents, les électrons sont inévitablement attirés plus fortement par le noyau chargé positivement d’un atome que par l’atome qui lui est uni. En conséquence, les électrons partagés ont tendance à se rapprocher de l’atome dont la force d’attraction est la plus forte, c’est à dire de l’atome le plus électronégatif. Plus il y a de protons (+) plus forte est l’électronégativité. Ex : O, N, S, P sont des atomes électronégatifs. (Ex O dans H2O représente le pôle -. è LES LIAISONS NON COVALENTES. Les liaisons covalentes sont des liaisons fortes entre les atomes d’une molécule.Il existe aussi des liaisons non covalentes qui ne dépendent pas de la mise en commun d’électrons mais qui sont plutôt des forces d’attraction qui s’exercent entre régions chargées positivement et négativement et appartenant soit à une même molécule soit à 2 molécules proches à ces liaisons sont faibles, elles se rompent et se reforment facilement à ceci permet des réactions vitales comme :·      Les réactions métaboliques.·      La duplication de l’ADN.·      Le déplacement de matériaux dans la cellule. Bien qu’étant faibles, quand elles sont nombreuses, elles s’additionnent et stabilisent très bien certaines structures : brins d’ADN, partie d’une protéine. à Les liaisons ioniques :  dans un cristal de sel, les liaisons ioniques peuvent être relativement fortes, mais la présence d’eau interfère avec ces liaisons : si un cristal de sel est dissous dans l’eau, chaque ion s’entoure de molécules d’eau qui empêchent le rapprochement des ions de charge opposée.Les cellules étant essentiellement formée d’eau, les liaisons entre ions libres ont peu d’importance.  à Les liaisons hydrogènes : quand un atome d’hydrogène est lié par covalence à un atome électronégatif (O ou N), l’unique paire d’électrons commune se déplace fortement en direction du noyau de l’atome électronégatif (O ou N) à ceci laisse à l’atome d’hydrogène une charge positive partielle ;En conséquence, le noyau (découvert) partiellement positif de l’hydrogène peut se rapprocher suffisamment pour réagir avec une paire d’électrons extérieur d’un second atome électronégatif. Les liaisons hydrogènes se forment entre la plupart des molécules polaires comme par exemple les brins de la molécule d’ADN et en stabilisent la double hélice. Cependant, puisque ces liaisons sont faibles individuellement, les 2 brins peuvent se séparer et permettre aux enzymes d’accéder à des régions particulières de la molécule d’ADN. à Les interactions hydrophobes : Pouvant réagir avec l’eau, des molécules polaires telles que les sucres et les acides aminés sont dites hydrophiles (aiment l’eau ).Les molécules non polaires, comme les stéroïdes ou les molécules lipidiques, sont essentiellement insolubles dans l’eau car ne possèdent pas de régions chargées qui pourraient les attirer vers les pôles des molécules d’eau : ces molécules sont «hydrophobes (n’aiment pas l’eau). à mélangées à l’eau, ces substances hydrophobes sont obligées de se réunir, ce qui limite ainsi leur exposition aux molécules polaires de leur environnent à Cette association de molécules non polaire est une INTERACTION HYDROPHOBE.Ce ne sont pas de véritables liaisons puisqu’elles ne résultent pas d’une attraction entre molécules hydrophobes. 2. LES PRINCIPAUX COMPOSES CHIMIQUES 2.1. LES COMPOSES INORGANIQUES. 2.1.1. L’EAU. 

à Constituant le plus abondant = 60% de la masse corporelle.

    (60% des globules rouges – 75% du tissu musculaire – 90% du plasma). à SOLVANT : pour de nombreuses molécules de l’organisme.                 = liquide ou gaz dans lequel une autre matière (solide-liquide-gazeuse) appelé soluté à été dissoute.SOLVANT + SOLUTE = SOLUTION.  La propriété de l’eau en tant que solvant est attribuable à ses liaisons covalentes polaires dans lesquelles les électrons ne sont pas partagés de façon égale entre les atomesLes électrons sont beaucoup plus fortement attirés par l’unique atome d’oxygène de l’eau que par ses atomes d’hydrogène à les liaisons O-H d’une molécule d’eau sont polarisées :un des atome possède une charge partiellement négative et l’autre une charge partiellement positive. En fait, les électrons passent plus de temps autour de l’oxygène qu’autour de l’hydrogène à il se crée des pôles partiels + (H) et – (O). De la sorte aussi, il se crée des liaisons hydrogènes entre les molécules d’eau qui déterminent un état de tension superficielle.Schéma :à Lorsqu’un cristal chlorure de sodium est placé dans l’eau, les ions Cl- et Na+ en périphérie du cristal sont attirés par les 2 pôles des molécules d’eau è Le sel est dissout dans l’eau.Schéma :  Ex : O2. à SUSPENSION : La matière se mêle au liquide puis se dépose.                               Les lipides de part leur pôles hydrophobes ne se dissolvent pas dans l’eau et circules en suspension dans le milieu plasmatique. Afin de ne pas former de grosses vacuoles de lipides, ils sont aussi entourés d’enveloppes protéiques (chylomicrons). à REACTIONS CHIMIQUES : l’eau peut s’ajouter aux grosses molécules afin de les dégrader en molécules plus petites par HYDROLYSE ou inversement par HYDRATATION. à REGULATION DE LA TEMPERATURE : Eau absorbe la chaleur et la libère très lentement (elle a besoin d’une très grande quantité de chaleur pour augmenter sa T° de 1 degré). è la présence de grandes quantité d’eau tempère les fluctuation parfois importantes de T° ambiante. Evacue de grandes quantités de chaleur par évaporation (car elle nécessite beaucoup de chaleur pour passer de l’état liquide à l’état gazeux). à LUBRIFIANT : composition du mucus – liquides séreux – synovial – humidification de l’air – aliments dans le tube digestif.       2.1.2. ACIDES – BASES – SELS INORGANIQUES. Certaines molécules en se dissolvant dans l’eau subissent une dissociation ou ionisation.Un ACIDE se dissocie en au moins un ion H+ et au moins un anion OH- Une BASE se dissocie en au moins un ion hydroxyle OH- et au moins un cation (+) Un SEL dissout dans eau se dissocie en un anion(-) et un cation (+) ( dont aucun n’est H+ ou OH- ) Acides et bases réagissent pour former des SELS : 2.2. LES COMPOSES ORGANIQUES. Grosses molécules surtout constituées d’atomes de carbones associés en chaînes linéaires, ramifiées ou en cycles. + H – O – N  (S – P).Le groupe le plus simple de ces molécules organiques sont les hydrocarbures qui ne contiennent que des atomes de carbone et d’hydrogène :·      Méthane : CH4·      Ethane : C2H6 A ces molécules s’ajoutent des RADICAUX FONCTIONNELS :  Acide  +  Alcool  à  Esther Acide  +  Amine  à  Amide. Ces molécules simples forment des monomères. à Glucose :                 à Fructose :            à Alanine :                   Elles peuvent s’associer en plusieurs unités et former alors des polymères : à glycogène – protéines – amidon (végétaux = polymère de glucose) – cellulose (forme la paroi des cellules végétales) – triglycérides – phospholipides….         2.2.1. LES GLUCIDES. è sucres (glucose – fructose) – amidon (végétaux) – glycogène  (2 à 3% poids corporel)è Utilisés pour :·      Fourniture énergie = glucose – fructose (glycolyse) – glycogène – amidon dans l’alimentation.·      Structure des composés : désoxyribose (ADN) – ribose (ARN) – glycoprotéines (anticorps – récepteurs membranaires – hormones – protéoglycanes …) è Les MONOSACCHARIDES = les sucres simples formés de :·      3  à 7 atomes de carbones.·      Chaque C porte un radical hydroxyle (OH) sauf l’une d’eux qui possède un groupement carbonyle (C=O).(si le groupement carbonyle est intercalaire (c’est un groupement cétone)à le sucre est un cétose : ex fructose.Si le groupement carbonyle est situé à une extrémité, il forme un groupement aldéhyde, le sucre est un aldose : ex le glucose) è LES DISACCHARIDES : union de 2 monosaccharides (avec déshydratation) par des liaisons glycosidiques covalentes. ·      Saccharose = sucre de table (glucose + fructose).·      Lactose = présent dans le lait (glucose + galactose). R : hydrolysé par la lactase de la membrane plasmique des cellules intestinales (beaucoup d’individu ne conservent pas cette enzyme après leur enfance et les produit laitiers contenant du lactose leur provoque des troubles digestifs).·      Constituent surtout des réserves énergétiques facilement disponibles. è LES OLIGOSACCHARIDES (oligo = peu) : Union des sucres en courtes chaînes et qui sont le plus souvent associés par covalence à des lipides et protéines = glycolipides et glycoprotéines de la membrane plasmique qui font saillie en surface des cellules.(identification des cellules différentes : groupe sanguins)        è LES POLYSACCHARIDES : dizaines, centaines de sucres simples. ·      Glycogène : polysaccharide alimentaire qui est un polymère de glucose uniquement mis en réserve dans les muscles (+/- 100gr) et dans le foie (+/- 400g).·      Amidon : polymère de glucose .L’amidon est stocké sous forme de grains logés dans les plastes (organites cellulaires) à l’intérieur des cellules végétales = pommes de terre – céréales.Les animaux ne synthétisent pas l’amidon mais possèdent une enzyme (l’amylase) qui l’hydrolyse facilement.·      Cellulose – chitine – glycosaminoglycanes : polysaccharides de structure.à Cellulose, association de monomères de glucose forme la paroi des cellules végétales.Le coton et le lin et les textiles qui en sont formés doivent leur résistance aux longues molécules non ramifiées de glucose réunies en faisceaux résistant aux forces de traction.à Glycosaminoglycanes : (voir tissus conjonctifs) répétition de 2 sucres A-B-A-B….Les chondroïtines sulfates = acide glycuronique -  N-acétylgalactosamine.Le kératane sulfate = galactose – N acétylglucosamine.Matrices extracellulaires. 2.2.2.     LES LIPIDES.  Les lipides (graisses) sont des substances qui contiennent dans leur molécule des acides gras.En général, cet acide gras estérifie un alcool qui est très souvent le glycérol.Ex : les triglycérides (graisses neutre les plus abondantes). è Les acides gras :            à Longues chaînes hydro-carbonées non ramifiées avec un seul groupement carboxyle (COOH) à une extrémité : formule CH3-(CH2)n-COOH.Ex  :        à Ils diffèrent par la longueur de leur chaîne hydrocarbonée (14 à 20 C) et la présence éventuelle de doubles liaisons (=).·      Sans double liaison : saturés ——— acide stéarique.·      Doubles liaisons : insaturés ———acide oléique.·      La saturation ou non et le degré d’ insaturation ont des conséquences importantes : les doubles liaisons provoquent des replis dans le chaînes d’acides gras à les chaînes ont des difficultés à se grouper à les graisses végétales poly-insaturées restent liquides à température ordinaire et forment les huiles (maïs-carthame-tournesol-sésame-soja)Par contre, le tristéarate, composant des graisses animales, est saturé et reste solide à T° ambiante et au delà.          à Propriétés : possédant moins d’atomes d’oxygène, leurs liaisons covalentes polaires sont moins nombreuses à la plupart des acides gras sont insolubles dans des solvants polaires tels que l’eau == ils sont hydrophobes.Par contre, ils se dissolvent bien dans des solvants non polaires tels que Ether, chloroforme….Ces propriétés ont une grande importance dans la structure et les fonctions biologique des cellules (cfr membrane plasmique). En effet les savons peuvent dissoudre les graisses parce que l’extrémité hydrophobe de chaque acide gras s’enfonce dans la graisse alors que l’extrémité hydrophile peut réagir avec l’eau environnante à les matières grasses sont ainsi transformées en complexes (micelles) qui peuvent être dispersées par l’eau (transport des lipides dans le sang associés aux protéines = chylomicrons). è Pour former les lipides (graisses), ces acides gras s’associent à un alcool qui est généralement le glycérol à formation d’un triglycéride :           à réserve énergétique dans les adipocytes. è Les phospholipides :  la molécule est un di-glycéride dont le 3^e groupement hydroxyle (COOH) du glycérol est uni par covalence à un groupement phosphate (remplaçant le 3^e acide gras).          à Un groupement additionnel peut s’ajouter au phosphate :·      Le plus souvent la choline (phosphatidylcholine) = beaucoup dans les membranes plasmiques.           à Une molécule de phospholipide possède une extrémité hydrophile schématisée par la tête de la molécule = phosphate et choline et une extrémité hydrophobe, la queue de la molécule = chaîne d’acide gras. La présence des phospholipides dans la structure cellulaire et leurs propriétés vont déterminer des aspects importants des fonctions de la cellule (membrane plasmique).  è Les stéroïdes :  Sont formé par un squelette caractéristique hydrocarboné trétracyclique, non polaire, insoluble dans l’eau, liposoluble. Parmi ceux-ci, le cholestérol est un stéroïde particulièrement important :·      Constitution des membranes cellulaires (stabilisation).·      Précurseur de la synthèse des hormones stéroïdes : testostérone – progestérone – oestrogènes – cortisol.Il n’y a généralement pas de cholestérol dans les cellules végétales = les huiles végétales sont des produits sans cholestérol. Forment aussi les sels biliaires – vitamine D      è Les éïcosanoïdes : lipides qui dérivent de l’acide arachidonique dont les sous classes forment :·      Les prostaglandines : ·      Les leucotriènes : participent aux réactions allergiques et inflammatoires. 2.2.3.     LES PROTEINES. Les protéines sont les macromolécules chargées de presque toutes les activités de la cellule. On estime qu’une cellule typique de mammifère possède quelque 10.000 protéines différentes dont les fonctions sont très diverses : è Les protéines sont des polymères édifiés à partir des acides aminés qui sont uni par liaison peptidique.Le nombre, la séquence, le type d’acides aminés est spécifique de chaque protéine à Les propriétés chimiques des acides aminés déterminent les potentialités de la protéine.20 acides aminés se retrouvent normalement dans les protéines, aussi bien chez un virus que chez l’homme. Une fois incorporés dans une chaîne polypeptidique, les A.A. sont appelés résidus = le résidu N-terminal possède un groupement alpha amine libre, le résidu C-terminal situé à l’opposé de la chaîne possède un groupement alpha carboxyle libre. Un polypeptide à la forme d’une chaîne (10 à 2000 A.A.), l’association de plusieurs chaînes forme une protéine :·      Hémoglobine·      Insuline ·      Tropocollagène. 

è La structure des protéines.

-  Structure I : Séquence des A.A. génétiquement déterminée.Les modifications de cette séquence par des mutations génétiques au niveau de l ‘ADN ont des conséquences graves : L’anémie à cellules falciformes (drépanocytose) est une leucémie grave due à un A.A valine (non polaire) qui à pris la place de l’acide glutamique (polaire) à Cela diminue la solubilité de l’Hb lorsqu’elle est désoxygénée, l’Hb forme alors des cristaux qui déforment les GR pouvant alors bloquer les capillaires.-  Structure II : enroulement ou repliement d’acides aminés voisins (liaisons H) à protéines forment des feuillets (protéines fibreuses = kératine) ou des hélices (ex tropocollagène).  -  Structure III : elle s’adresse à la conformation spatiale de l’ensemble de la protéine. On distingue :·      Les protéines fibreuses très allongées : collagène, élastine, kératines. Une fibre de collagène de 1 mm de diamètre est capable de soutenir un poids de plus de 10 Kg. ·      Les protéines globulaires : intérieur de la cellule : actine-G, myoglobine·      Des analyses structurales plus récentes ont mis en évidence au sein d’une protéine plusieurs régions compactes, distinctes, qui fonctionnent de manière semi-indépendante = domaines unit par une portion charnière flexible de la chaîne polypeptidique : ex protéines membranaires (canaux : 1 domaine joue le rôle de récepteur chimique, un autre le rôle de canal).-  Structure quaternaire : l’union de plusieurs chaînes polypeptidiques à partir de sous-unités : hémoglobine formée de 2 globines a et 2 globines b-  Les complexes multi-protéiques : pyruvate déshydrogénase de la bactérie E.coli est formée de 60 chaînes polypeptidiques qui correspondent à 3 enzymes différentes. (elles catalysent des réaction de la glycolyse et du cycle de Krebs . è Les anticorps. 2.2.4.     LES ACIDES NUCLEIQUES. Ce sont des polymères de nucléotides à Les bases puriques et pyrimidiques.à Nucléoside = base + sucre ·      Adénosine = Adénine + ribose·      Thymidine = Thymine + désoxyribose. à Nucléotide = nucléoside + 1 phosphate. ·      Adénosine monophosphate = le phosphate s’unit sur le carbone 5’ = ADN·      Adénosine monophosphate cyclique (AMPc) : Le Phosphate se fixe sur les carbones 5’ et 3’.à Nucléosides di- et tri-phosphates : ADP                                                          ATP   

si vous avez un peu de mal à suivre en anat avec Mr T… procurez vous les dufours les références ont été données dans un article précédent.

apprenez le plus possible de facon visuelle afin de pouvoir visualiser vos os en 3D en ce qui concerne les articulations faites vous un plan de description type et maintenez vous y.

pour les muscles il en est de même ( orgine terminaison trajet action dans quel plan se situe le muscle quels sont ses rapports avec les autres muscles)

l’examen du membre supérieur aura lieu en janvier et comptera pour 20% de la note finale (essayer de le valider serait chouette car juin risque d’être chaud…)

voila si vous avez des questions n’hésitez pas à me laisser un commentaire

Organisation des faisceaux musculaires

 

Les faisceaux sont des ensembles de fibres musculaires. Ils ne se présentent pas tous de la même façon en terme de longueur et d’insertion.

Deux familles de muscles :

Les fusiformes

Les penniformes

 

Un muscle fusiforme est un muscle dont les faisceaux sont orientés parallèlement au grand axe du muscle s’insérant sur deux tendons à chaque extrémité musculaire.

Un muscle penniforme présente des faisceaux qui s’insère sur un tendon qui parcourent le muscle cette insertion se fait sous un angle appelé angle de pennation

Le but est de développer plus de force ou plus d’amplitude.

La force est déterminée par la section musculaire plus précisément la section physiologique ( différent de la section anatomique)

La section anatomique est la perpendiculaire au grand axe du muscle.

La section physiologique est une perpendiculaire à ‘orientation des faisceaux.

Donc plus de matériel contractile dans les penniformes.

La section anatomique dans un fusiforme est la même.

La force musculaire dépend du matériel contractile dans la section physiologique donc le muscle penniforme développe plus de force qu’un fusiforme.

L’amplitude articulaire qui dépend de l’allongement musculaire dépend de la longueur des fibres. Dans un penniforme les fibres sont plus courtes donc moins d’amplitude.

Fusiforme mouvement mais pas de force.

Penniforme stabilisation.

Les chaînes protéiques permettent d’établir des connections en séries entre le collagène des tendons et l’actine finale. Description valable pour les muscles fusiforme. Tendon de chaque coté du muscle.

 

Chaîne protéique entre actine finale et tendon grâce à différents éléments :

La dystrophine qui relie l’actine finale à un complexe protéique membranaire qui est constitué de sarcoglycane et de dystroglycane.

Ce groupement protéique avec la laminine permet l’attachement aux tendons.

 

Quand la dystrophine est absente ou présente une anomalie de constitution on se retrouve avec de la dystrophie musculaire ( exemple la myopathie de Duchesne chez les petits garçons anomalie de la dystrophine les muscles ne supporte plus les tendons dus à une contraction, il s’atrophie se dégénère. Retard de la marche chute fréquente enraidissement articulaire  appareillage hospitalisation).

 

Il existe un réticulum sarcoplasmique et un système tubulaire transverse

 

Le RS est une sorte de sac qui se situe à l’intérieur d’une fibre et entoure chaque myofibrille.

L’intérieur de ce sac membraneux n’est pas en contacte avec le sarcoplasme. Il contient le Ca indispensable a la contraction musculaire

 

Le ca se situe dans le RS au niveau des sacs latéraux ( citernes terminales. Le Ca n’est pas en contact avec les sarcoplasmes.

 

Les citernes terminales sont en contact avec les tubules T. un TT est une invagination du sarcolemme qui se fait perpendiculairement à la membrane de surface. Ces TT se fond aux jonctions entre bande isotropes et anisotropes. La fonction de ce STT est de transférer l’excitation électrique membranaire vers la profondeur de la fibre musculaire et au contact des CT du RS. On appel triade 1TT et 2CT qui sont placées en vis a vis des TT.

 1 PA est véhiculé à travers un MN si l’influx est suffisant il déclenche un PA musculaire qui sera véhiculé vers le sarcolemme et donc pénétration de l’info et libération de CA dans le sarcoplasme.

Myofilament fin d’actine :  

On retrouve la présence de deux protéines régulatrices la troponine et la tropomyosine. Leur rôle est d’interrompre ou des déclencher le processus de contraction.

 

L’active est une protéine globulaire c’est à dire un monomère d’actine. Les monomères opèrent 1 polymérisation pour former de l’actine Fibrillaire. Chaque monomère d’actine contient un site de liaison pour la myosine. La polymérisation se fait de manière hélicoïdale.

Une extrémité de l’actine s’insère sur une strie Z grâce à une protéine appelée l’alpha actinine. L’autre extrémité de l’actine se dirige vers le centre du sarcomère entre les filaments épais.

    

Les sites de liaisons sont sous la dépendance des protéines régulatrices :

 

La tropomyosine est une protéine régulatrice. Au repos elle masque les sites de liaisons sur les molécules d’actine ce qui empêche la contraction.

La tropomyosine s’étend sur 7 monomères d’actine et se loge dans le centre de la gorge c’est à dire dans le sillon formé par l’entrelacement des monomères.

  

La troponine est une protéine régulatrice formée par 3 éléments :

 

La troponine C structure la fixation du calcium. Le Ca en s’y fixant provoque le déplacement de la tropomyosine et donc la libération des sites réactionnels. La myosine peut ainsi se fixer à l’actine.

La troponine I permet l’inhibition de la fonction ATPase de la myosine.

TnTropomyosine. 

La troponine se situe tous les 7 monomères c’est à dire à l’extrémité de la tropomyosine.

       Les protéines de structures. 

L’alpha actinine permets aux filaments fins de s’encrer sur la strie Z

 

Les protéines de la ligne M sont dites de structures car elles maintiennent une structure hexagonale de la myosine.

Au niveau de la bande A chaque filament de myosine peut s’attacher à 6 molécules d’actine donc l’actine a aussi une disposition hexagonale.

Tandis qu’au niveau de la strie Z on a une disposition carré. Donc en fonction de l’endroit ou se trouve l’actine on a une disposition particulière due à son degré d’élasticité. 

La titine = connectine

Protéine qui stabilise la myosine en la rattachant à la strie Z par des segments extensibles et inextensibles

On la retrouve tout le long du sarcomère.

La titine soutien le filament épais et quand il s’arrête c’est la partie extensible qui la rattache au disque Z qui permet la stabilisation de la molécule lors de la contraction et du relâchement

Elle maintien la forme de la myosine dans le sarcomère.

 

La nébuline renforce la structure du filament d’actine et lui permet  d’avoir une disposition à la fois hexagonales et carrées en fonction de l’endroit où elle se trouve.

 La desmine se trouve entre les sarcomères à chaque strie Z elle établie les liens entre les sarcomères en parallèles. ( les costamères ont le même rôle contact entre dernière myofibrille et sarcolemme)

Tissu musculaire squelettique

On étudie le muscle de l’extérieur vers l’intérieur. (constituants cellulaires)
La superficie vers la profondeur

L’enveloppe externe du muscle est constituée de tissu conjonctif très dense apellé epimysium.(Fascia externe du muscle)il permet une bonne mobilité entre les différents fascia.

L’épimysium pénètre dans le muscle et devient un peu moins dense pour se transformer en périmysium. C’est la continuité de l’épimysium qui pénètre dans le muscle et qui s’organise à l’intérieur en plusieurs faisceaux. Dans les muscles il y a des faisceaux séparés les uns des autres par le périmysium

Dans le périmysium on retrouve des vaisseaux sanguins ainsi que des moto neurones qui vont pouvoir pénétrer à l’intérieur des fibres. Permet d’y porter des éléments comme l’O2 nécessaire à son fonctionnement.

L’eau permet la création d’ATP et donc de l’énergie membranaire. Il y a aussi des déchets qui sont évacués par les éléments veineux.

Les neurones moteurs sont responsables de l’arrivée de l’influx nerveux qui engendre la contraction. L’épimysum pénètre dans le muscle pour le cloisonner en faisceaux.

Au microscope l’intérieur des faisceaux est observable.
Les faisceaux contiennent des fibres musculaires (10 100 fibres musculaires par faisceaux) selon l’importance et le volume du muscle.les FM sont séparées par l’endomysium , les trois tissus forment le tendon du muscle.

La membrane plasmique d’une cellule est appelée sacolemme elle est entourée par une membrane basale formant le tissu musculaire conjonctif encore plus lâche que le périmysium. Tissu lâche= endomysium. C’est ce qui sépare chaques fibres musculaires. Le sarcolemme délimite les sarcoplasme. Dans les cellules musculaires on retrouve beaucoup plus de myoglobine et de glycogène que dans les autres cellules.dans le sarcoplasme on retrouve différents constituants qui ont tous un rôle bien défini essentiel pour la vie de la cellule et le fonctionnement du muscle.

Sarcolemme légèrement plissé ce qui évite les dommages structuraux.
Il y a environ 100 noyaux par fibres qui forment la structure périphérique assurant une fonction classique CAD :
Apporter le matériel génétique permettant la différenciation des fibres musculaires.
On retrouve des mitochondries lieu d’oxydation permettant la production d’ATP ;
Réticulum sarcoplasmique stockage du CA2+ qui fonctionne avec le système tubulaire transverse ( rôle de propagation du potentiel d’action musculaire)
Myofibrilles qui sont les éléments dans lesquels vont se produire tous les mécanismes de contractions musculaires.
Une myofibrille se constitue de filaments protéiques= myofilaments, de protéines de régulations, et de protéines de structures.

Myofilaments :

Ont une organisation axiale responsable de cette caractéristique de striation = alternance de bandes claires et sombres régulières.
Bandes claires isotropes I
Bandes sombres anisotropes A

Les bandes I sont constituées de MF d’actine
Les bandes sombres sont constituées de MF d’actine et de myosine

Au milieu de labande I on retrouve une ligne Z un peu plus foncée qui correspond à l’accrochage dans des directions opposées des deux filaments fins d’actine.

Dans une MF l’espace géographique entre deux stries Z est appelée sarcomère , c’est l’unité fonctionnelle du muscle. Permettant son allongement ou son raccourcissement.

Un sarcomère est constitué d’une demie bande claire d’une bande sombre et d’une demie claire. Les sarcomères sont tous alignés les uns derrières les autres.

Une fibre musculaire peut s’étendre sur toute la longueur d’un muscle.
Une MF peut mesurer une 10ène de CM.

Quand on regarde une bande A on trouve une zone un peu plus claire apellée zone H située au centre d’une bande sombre. Dans la zone H il n’y a que des filaments de myosine. En son centre on retrouve une zone un peu plus foncée correspondant à la ligne M endroit ou ME myosine vont s’attacher les unes aux autres.

Etude d’un filament épais. Myosine
Filaments épais = 20 molécules de myosine
1 molécule de myosine = enroulement de 2 chaînes qui ont torsadé portant à une de ses extrémités une tête globulaire = tête de myosine
Une molécule de myosine se constitue de deux chaînes lourdes et de quatre chaînes légères.

2 chaînes lourdes formées de méromyosine légère et de méromyosine lourde

4chaines légères présentes dans la tête globulaires. Se trouvent géographiquement dans les deux chaînes lourdes.
Méromyosine sont subdivisées en 2 éléments S1 et S2

S2 portion compliante de la molécule sera responsable d’une production de force par son étirement.

S1 on est à la fois dans chaîne lourdes et chaînes légères.

Au niveau de la méromyosine lourde on sera sur la tête de la myosine se reliant à l’actine. On aura des ponts actine myosine.
On aura aussi des chaînes régulatrices et essentiel lieu ou se déroulera l’hydrolyse de l’atp

Toutes ces molécules de myosine vont donc avoir un agencement particulier anti parallèle. On n’aura jamais deux têtes qui viendront s’accoler.
Au niveau de la myosine c’est un lieu d’attache, en partie centrale on aura des queues de myosine lieu d’attache les unes aux autres des molécules de myosines (ligne M)

On y retrouvera des protéines de la ligne M permettant l’accolement dans une disposition particulière des molécules de myosine.

voici quelques références de livres intéréssants: en anatomie: anatomie de l’appareil locomoteur par Dufour permet d’avoir tous les schémas ainsi que les descriptions des os, articulations et muscles. en biologie histologie kiné fonctionnelle: principe d’anatomie et de physiologie par Tortora ( ce livre vous servira pour beaucoup de matières et sera utilisé dans les années suivantes)