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Modélisation d’une activité enzymatique
La catalyse enzymatique : jouer avec un modèle
Modèle de la catalyse enzymatique
Ce modèle repose sur l’hydrolyse du maltose réalisée par la maltase. L’enzyme scinde le maltose en deux molécule de glucose.
En jouant sur les caractéristiques des entités ou sur les règles, vous pouvez chercher à :
- montrer l’effet de la température sur la réaction enzymatique ;
- montrer l’effet de la concentration en substrat sur la vitesse initiale de la réaction.
Activité enzymatique – quiz
Activité enzymatique
Résumé-Quiz
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Questions:
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Question 1 sur 5
1. Question
La digestion
Exact
Inexact
En simplifiant les macromolécules composant les aliments grâce à l’action d’enzymes spécifiques, la digestion produit de petites molécules assimilables par les cellules.
-
Question 2 sur 5
2. Question
Une enzyme
Exact
Inexact
L’enzyme présente une double spécificité : elle n’a qu’une activité sur un substrat donné. Elle induit donc la formation de produit(s) spécifique(s)
-
Question 3 sur 5
3. Question
Le site actif
Exact
Inexact
Les acides aminés du site actif peuvent être modifiés suite à une mutation du gène codant pour la protéine enzymatique. Ce site comporte un site de fixation et un site catalytique. Les acides aminés composant ces sites expliquent la double spécificité enzymatique.
-
Question 4 sur 5
4. Question
Les conditions environnementales
Exact
Inexact
Le pH, en modifiant les charges des acides aminés, peut modifier les liaisons responsables du repliement protéique et donc sa forme. Une température au-delà de l’optimum dénature progressivement et de manière irréversible la protéine enzymatique. Les conditions de pH et de température optimales sont variables selon les enzymes. Si elles ne sont pas respectées, elles peuvent compromettre la réaction enzymatique.
-
Question 5 sur 5
5. Question
A quantité d’enzyme constante, la vitesse de la réaction enzymatique
Exact
Inexact
La vitesse de la réaction enzymatique dépend de la probabilité que se forme le complexe enzyme-substrat. Cette probabilité augmente lorsque la température augmente et lorsque la quantité de substrat ou d’enzyme disponible augmente. Cependant, si la quantité de substrat disponible dépasse la quantité d’enzyme, celle-ci sera saturée et la vitesse n’augmentera plus.