Domestication de la carotte

Quand l’Art participe à la connaissance scientifique : (repris sur http://svtmarcq.blogspot.fr/2012/11/de-la-vie-fixee-la-plante-domestiquee-ts.html) 

Pieter Aertsen (XVIème siècle), La vendeuse de légumes

pietraertsen-market

On remarque sur ce tableau la présence de carottes pourpres et blanches, mais aussi oranges (une nouveauté). Plus tardif, l’homme-potager d’Arcimboldo, en revanche ne montre que des carottes blanches (regardez le tableau à l’envers 😉  ) :

arcimboldo-jardinier

Au milieu du XVIIème siècle, le hollandais Gerard Dou représente une éplucheuse de carottes bien oranges. Désormais c’est cette carotte qui a pris la place principale dans la cuisine occidentale.

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Carl Axel Magnus Lindman (XIXème siècle), Flore nordique

Carl

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La carotte sauvage :

Les mésanges

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Poecile montanus :

Poecile palustris :

Spécimen 1 :

Spécimen 2 :

Plasticité cérébrale et motricité

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Vers Eduanatomist

Une amylase défectueuse ?

[su_spoiler title= »Consigne » style= »fancy »]Lors de leur recherche de nouvelles variétés de blé, les chercheurs ont isolé une souche de blé qui germe mal. En l’étudiant, ils ont établi que le défaut de germination est lié à des difficultés pour le grain à mobiliser son amidon. En effet, lors de la germination, le grain de blé produit de l’amylase qui va lui permettre de dégrader les réserves amylacées. Les chercheurs pensent alors à un défaut de l’amylase chez cette variété de blé. Ils vous confient le soin d’étudier cette amylase afin de vérifier leur hypothèse.

 

[/su_spoiler]

 

 

[su_spoiler title= »Ressources » style= »fancy »]

[su_tabs active= »1″ vertical= »yes »]

[su_tab title= »Séquences nucléotidiques« ]

A ouvrir dans Anagène :

La séquence nucléotidique des gènes d’une amylase active et de l’amylase de la variété étudiée

[/su_tab]

[su_tab title= »Modèles moléculaires« ]

A ouvrir dans Rastop ou Libmol :

Le modèle moléculaire de l’amylase normale avec le substrat

Le modèle moléculaire de l’amylase de la variété étudiée avec le substrat

Appellations Rastop :

  • Amylase : chaîne A
  • Substrat : 501-506

[/su_tab]

[su_tab title= »Mesure de l’activité du variant« ]

 

 

[/su_tab]

[su_tab title= » Liste des acides aminés composant le site actif de l’amylase »]

Le site actif de l’enzyme est composé des acides aminés suivants :

58, 59, 62, 63, 104, 105, 106, 147, 151, 162, 163, 201, 233, 235, 240, 299, 300, 305, 306, 307

[/su_tab][/su_tabs]

 

 

[/su_spoiler]